一、基本信息英文全称Amyloid β-protein (1-16)中文全称β 淀粉样蛋白 1-16 片段三字母序列Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Gln-Val-His-His-Gln-Lys单字母序列DAEFRHDSGYQVHHQK氨基酸总数16 aa分子式C84H120N28O27分子量1954.05结构修饰线性游离多肽 H-DAEFRHDSGYQVHHQK-OH无乙酰化、C 端酰胺、二硫键、环化、荧光 / 生物素标记无侧链修饰。结构式二、理化性质紫外定量含 Tyr、Phe280 nm 紫外吸收良好可直接分光光度定量Tyr 对光敏感操作全程避光。氧化稳定性无 Met、Cys不存在氧化降解位点水溶液稳定性远优于 Aβ40/Aβ42。电荷特征pH 7.4酸性残基Asp、Asp、Glu碱性残基Arg、His×2、Lys整体呈弱负电性适配 pH 6.8–7.4 PBS、细胞培养液。溶解性与聚集特性完全属于 Aβ 亲水 N 端区域不含 LVFF、IIGLM 疏水聚集基序水溶性极佳纯水即可溶解无需 HFIP 预处理、无需高浓度 DMSO 助溶完全无自发纤维化、寡聚能力不会产生淀粉样沉淀。空间构象整条肽链富含亲水极性氨基酸柔性无规卷曲结构无疏水相互作用无法形成 β 折叠。三、生物学背景Aβ(1-16) 为 Aβ 蛋白最 N 端亲水片段不包含任何驱动淀粉样聚集的疏水核心基序是 AD 研究经典空白对照肽。Aβ 全长的抗体识别表位大量分布于 1–16 区段常用于抗原结合、免疫检测相关实验。四、生物学功能无淀粉样纤维化、寡聚化活性不会形成纤维沉淀几乎无神经元毒性不诱发细胞氧化应激、凋亡包含多个免疫识别位点可结合多种靶向 Aβ N 端的单克隆 / 多克隆抗体单独无致病活性用于证明疏水 C 端是 Aβ 病理毒性的必需区段。五、科研应用Aβ 聚集、纤维化实验阴性空白对照搭配 Aβ40/Aβ42/Aβ22-35Aβ 抗体表位鉴定、ELISA 免疫检测校准区分 Aβ 亲水 N 端与疏水 C 端的功能差异神经细胞毒性平行对照实验。六、溶解与储存规范溶解无菌 pH7.2 PBS 常温避光配制溶解性优异无需有机助溶剂冻干粉避光密封分装短期 - 20℃长期 - 80℃储存工作液避免反复冻融2~8℃避光可稳定存放 5 天以上无氧化位点耐受度高。